www.persian-ebook.com

در افرادی که هموگلوبین پروتئین بتا کافی تولید نمی‌کند ایجاد می‌‌گردد. این بیماری در مردم نواحی مدیترانه نظیر یونان و ایتالیا، ایران، شبه جزیره عرب، افریقا، جنوب آسیا و جنوب چین یافت می‌‌شود.

سه گونه تالاسمی بتا وجود دارد که با توجه به آثار آنها بدن از خفیف تا شدید تقسیم بندی می‌‌شوند.

• تالاسمی مینور یا صفت تالاسمی

در این حالت کمبود پروتئین به حدی نیست که باعث اختلال در عملکرد هموگلوبین گردد. یک فرد با این بیماری حامل صفت ژنتیکی تالاسمی می‌‌باشد. این فرد به جز یک کم خونی خفیف در برخی موارد، مشکل دیگری را تجربه نخواهد کرد. همانند تالاسمی آلفای خفیف، پزشکان اغلب سلولهای قرمز خونی فرد مبتلا به تالاسمی بتا مینور را به عنوان علامتی از کم خونی فقر آهن با تجویز نادرست مکمل آهن درمان می‌‌نمایند.

• تالاسمی بینابینی

در این حالت کمبود پروتئین بتا در هموگلوبین به اندازه‌ای است که منجر به کم خونی نسبتاً شدید و اختلالات قابل ملاحظه‌ای در سلامت فرد نظیر بدفرمی‌های استخوانی و بزرگی طحال می گردد. در این مرحله طیف وسیعی از علائم وجود دارد. تفاوت کم بین علائم تالاسمی بینا بینی و فرم شدیدتر (تالاسمی ماژور) یا تالاسمی بزرگ می‌‌تواند گیج کننده باشد.

بدلیل وابستگی بیمار به تزریق خون، فرد را در گروه تالاسمی ماژور قرار می‌‌دهند. بیماران مبتلا به تالاسمی بینابینی برای بهبود کیفیت زندگی و نه برای نجات یافتن، به تزریق خون نیازمند می باشند.

• تالاسمی ماژور یا کم خونی Cooley’s Anemiaتالاسمی بزرگ

این مرحله شدیرترین فرم تالاسمی بتا می‌‌باشد که کمبود شدید پروتئین بتا در هموگلوبین منجر به یک کم خونی تهدید کننده حیات می‌‌شود و فرد به انتقال خون منظم و مراقبت‌های طبی فراوانی نیازمند می‌‌گردد.

انتقال خون مکرر در طول عمر منجر به تجمع بیش از حد آهن می‌‌گردد که باید توسط تجویز عوامل Chelator کمک کننده در دفعجهت جلوگیری از مرگ و نارسایی ارگان‌ها درمان شوند.

 

نوشته شده توسط در پنجشنبه هجدهم مرداد 1386 ساعت 19:28 موضوع | لینک ثابت

رضا ٬ منم مهریار  امنیت وبلاگت صفره هاااا! من الان بهش نفوذ کردم ولی کاریت ندارم اومدم مطلب بدم !!

آخه این چه وضعیه! دیدم آپدایت نمی کنی گفتم هکت کنم آپدایت کنم

تالاسمی:

از بیماری‌های ژنتیکی است که در اثر آن در خون مریض تعداد زیادی از گلوبولهای قرمز شکل اصلی خود را از دست می‌‌دهند و قادر به حمل اکسیژن نیستند.

هموگلوبین جزء انتقال دهنده اکسیژن در سلولهای قرمز خونی می‌‌باشد.. هموگلوبین شامل دو پروتئین مختلف به نام آلفا و بتا می‌‌باشد.

اگر بدن توانایی تولید کافی از هر نوع پروتئین را نداشته باشد، سلولهای خونی بطور کامل شکل نگرفته توانایی انتقال اکسیژن کافی را ندارند و نتیجه یک نوع کم خونی است که در طفولیت آغاز شده و تا پایان عمر به طول می‌‌انجامد.

هر چند تالاسمی یک اختلال منفرد نیست اما یک گروه اختلالات از طرق مشابه بدن انسان را درگیر می‌‌نمایند، درک تفاوت بین گونه‌های مختلف تالاسمی مهم است.

تالاسمی آلفا:

افرادی که در آنها هموگلوبین به میزان کافی پروتئین آلفا نمی‌کند به تالاسمی آلفا مبتلا می‌‌گردند. تالاسمی آلفا به طور شایع در افریقا، خاورمیانه، هند، آسیای جنوبی، جنوب چین و نواحی مدیترانه یافت می‌‌شود.

4 گونه تالاسمی آلفا وجود دارد که با توجه به آثار آنها بر بدن از خفیف تا شدید تقسیم بندی می‌‌شود.

• مرحله حامل خاموش:

در این مرحله عموماً فرد سالم است زیرا کمبود بسیار کم پروتئین آلفا بر عملکرد هموگلوبین تأثیر نمی‌گذارد. به علت تشخیص مشکل، این مرحله حامل خاموش نامیده می‌‌شود. هنگامی که فرد به ظاهر طبیعی صاحب یک فرزند با هموگلوبین H یا صفت تالاسمی آلفا می‌‌گردد، مرحله حامل خاموش تشخیص داده می‌‌شود.

• Hemoglobin Constant Spring هموگلوبین کنستانت اسپرینگ

یک فرم غیر معمول از مرحله حامل خاموش که به واسطه جهش در هموگلوبین آلفا رخ می‌‌دهد.علت نامگذاری بدین صورت، کشف این موضوع در منطقه‌ای در جامائیکا به نام Constant Spring کنستانت اسپرینگ می‌‌باشد. همانند مرحله خاموش فرد هیچ گونه مشکلی را تجربه نمی‌کند.

• صفت تالاسمی آلفا یا تالاسمی آلفا خفیف

در این مرحله کمبود پروتئین آلفا بیشتر است. بیماران در این مرحله سلول‌های قرمز خونی کمتر و کوچک‌تری دارند، اگر چه بسیار از بیماران علائمی از بیماری را تجربه نمی‌نمایند.پزشکان اغلب تالاسمی آلفا خفیف را با کم خونی فقر آهن اشتباه نموده و برای بیماران آهن تجویز می‌‌نمایند. آهن هبچ تأثیری بر درمان کم خونی تالاسمی آلفا ندارد.

• بیماری هموگلوبین H

در این مرحله، کمبود پروتئین آلفا به حدی است که منجر به کم خونی شدید و بروز مشکلاتی نظیر طحال بزرگ، تغییرات استخوانی و خستگی می‌‌گردد. نامگذاری به علت هموگلوبین H غیر طبیعی است که سلول‌های قرمز خون را تخریب می‌‌نماید.

• Hemoglobin H- Constant Spring هموگلوبین H- کنستانت اسپرینگ

این حالت بسیار شدیدتر از بیماری هموگلوبینH می‌‌باشد. بیماران دراین مرحله، از کم خونی شدید، بزرگی طحال و عفونت‌های ویروسی رنج می‌‌برند.

• Hemozygous H- Constant Spring (هموزیگوس H- کنستانت اسپرینگ)

این حالت یک نوع از Hemoglobin H- Constant Spring است. هنگامی که دو فرد حامل Constant Spring ژن‌ها را به فرزند منتقل سازند این نوع بیماری بروز می‌‌نماید. این حالت عموماً خفیف تر از Hemoglobin H- Constant Spring و تقریباً مشابه بیماری هموگلوبین H می‌‌باشد.

• هیدروپس جنینی یا تالاسمی آلفای ماژورتالاسمی آلفای بزرگ

در این حالت در بررسی DNA فرد، ژن‌های آلفا وجود ندارند. این اختلال باعث می‌‌شود گلوبین گامای تولیدی در جنین یک هموگلوبین غیر طبیعی بارت(Barts) ایجاد نماید. بسیاری از این بیماران قبل یا در فاصله کوتاهی بعد از تولد می‌‌میرند. در موارد بسیار نادری که بیماری قبل از تولد تشخیص داده می‌‌شود، تزریق خون داخل رحمی منجر به تولد کودکی با هیدروپس جنینی می‌‌گردد. این نوزاد در سراسر زندگی خود به تزریق خون و مراقبت‌های پزشکی نیازمندند.

 

نوشته شده توسط در دوشنبه پانزدهم مرداد 1386 ساعت 19:53 موضوع | لینک ثابت

سلام...

از همتون ممنونم ولی من هنوز هم آلدوز و کتوز ها رو خوب نفهمیدم.

کربوهیدرات ها : 1. مونوساکاریدها(2mono sacharides) . الیگوساکاریدها( 3oligosaccharides).پلی ساکاریدها(poly sacharides)

مونو ساکارید ها(اوز ها)

مونو ساکارید ها ساده ترین واحد های قند های هستند که در اثر هیدرولیز ساده تر نمی شوند. مولکول مونو ساکارید هایی که در طبیعت یافت می شوند شامل 3 تا 7 اتم کربن است و از این رو به شکل زیر نا مگذاری می شوند:

1.تریوز ها 2.تتروزها 3.پنتوزها(ریبوز و دی اکسی ریبوز) 4.هگزوزها(گلوکز) ...

نوع D و L : اگر -OH آخرین کربن ناقرینه یک قند (کربن 5) سمت راست محور مولکول قرار گرفته باشد از نوع D و اگر در سمت چپ قرار گرفته باشد از نوع L است.

اپی مری : اگر اختلاف دو قند فقط در آرایش فضایی یکی از اتم های کربن باشد آن دو قند را اپی مر می گویند. مانند گلوکز و گالاکتوز (در کربن 4)

ساختمان حلقوی مونو ساکارید ها:

مونو ساکارید ها هنگامی که خشک هستند ساختمان زنجیری باز دارند (open - chain) ولی اگر در آب به صورت محلول در آیند ساختمان حلقوی پیدا می کنند .ممکن است ساختمان حلقه ای آن ها به شکل پیران یا فوران باشد.

 

در هر دو فرم اگر کربن های بیشتری باشد به کربن شماره ۵ پیران و کربن شماره ۴ فوران وصل می شود. 

در هر دو فرم حلقوی مونو ساکارید ها ایزومری جدید وجود دارد . این ایزومر ها با علامت آلفا و بتا نشان داده می شوند. کربن شماره 1 می تواند دو ایزومر فضایی داشته باشد. چنانچه -OH کربن 1 و 2 حالت Cis داشته باشند آن را ایزومر آلفا و اگر حالت Trans داشته باشند آن را ایزومر بتا می گویند.

مشتقاتی از قند ها که اهمیت بیولوزیکی دارند.:

1. قند های آمین دار: در چنین مشتقاتی -OH کربن دوم با عامل آمین عوض می شود مانند گلوکوز آمین.

2.استر های فسفریک قند ها.: در سلول عامل الکلی قند ها با اسید فسفریک استری شده تولید استر های فسفریک می کنند که مهم ترین آن ها عبارتند از گلوکز (1) فسفات - گلوکز (6) فسفات - فروکتوز (1) فسفات و فروکتور (1) و (6) دی فسفات.(دو فسفات در کربن ها 1 و 6 آن وجود دارد)

3. دزاکسی قند ها: کربن شماره 2 قند دزاکسی(بدون اکسیزن) می شود. مانند دزاکسی ریبوز که از دزاکسی شدن ریبوز به دست می آید.

اولیگو ساکارید ها و پلی ساکارید ها هم بمونه واسه بعد. حالا فقط یکی به من بگه اوزازون و همین طور آلدوز و کتوز چه جوریه؟

 

نوشته شده توسط رضا در جمعه دوازدهم مرداد 1386 ساعت 19:3 موضوع | لینک ثابت

سلام...

تو کتاب بیولوژی س و م دکتر نورزاد بعد از تموم کردن پروتئین ها و نوکلئوتید ها به هیدرات های کربن رسیدم که تو این کتاب خیلی مختصر و خلاصه ولی با لغات و اصطلاحات زیاد و پیچیده توضیح دادهو برای همین هم برام خیلی سخته. اگه می شه یه نفر راجع به ((آلدوز    و    کتوز - تشکیل اوزازون - ارتباطات گلیکوزیدی - احیا کنندگی)) کمی توضیح بده. ممنون می شم. چون دیگه خداییش قفل کردم. تو این کتاب بدون هیچ توضیحی در مورد این ها ازشون استفاده کرده و من هم که بادیدشون شاخ درآوردم...

Thank you

 

نوشته شده توسط رضا در پنجشنبه یازدهم مرداد 1386 ساعت 19:12 موضوع | لینک ثابت

سلام. فکر خوبیه ولی که حاضره همکاری کنه؟

هر کسی می خواد بگه من در خدمتم.

آقا مهریار من هم منتظر این خبر هستم که شما ادامه می دید.

راجع به بیوشیمی لینجر هم باید بگم دورو بر مهر ماه می تونم گیر بیارمش. پس تا اون زمان باید یه جوری با همین کتاب ها کنار بیام...

فعلا بای...

 

نوشته شده توسط رضا در دوشنبه هشتم مرداد 1386 ساعت 17:40 موضوع | لینک ثابت

پروتئینها از مولکولهای اساسی سلولها هستند که بیش از نیمی از وزن خشک آنها را می‌سازند. در ساختار همه اندامکها و اجزای فعال سلولها یافت می‌شوند و در ساخت و کار آنها نقش بنیادی دارند. بخش مهمی از ساختار غشای سلول و اندامکها ، اسکلت سلولی ، اتصالهای سلولی از پروتئینهای ساختاری (ساختمانی) متنوعی تشکیل شده است. پروتئینهای آنزیمی ابزار کار سلول سلولند و در انجام واکنشهای بیوشیمیایی سلولها به عنوان کاتالیزور ضرورت دارند. برخی پروتئینها عمل دفاعی دارند (پادتنها) و برخی در اعمال مهم زیستی دیگری نقش دارند.





برای مثال ، هموگلوبین و هموسیانین انتقال گازهای تنفسی را انجام می‌دهند و یا سیتوکرومها انتقال الکترونها و پدیده‌هایی از اکسایش و کاهش را عهده‌دار هستند. برخی هورمونها ، ساختار پروتئینی دارند مثل انسولین و بسیاری از مولکولهایی که به عنوان نشانه در برقراری ارتباطهای درون سلولی و بین سلولی عمل می‌کنند، ساختار پروتئینی دارند. پروتئینها مواد اصلی لازم برای رشد و ترمیم سلولها هستند و در موارد لزوم برای تامین انرژی مورد نیاز سلولها نیز مصرف می‌شوند.

تقسیم بندی پروتئینها از نظر عمل

نقش آنزیمی یا کاتالیزوری

آنزیمها پروتئینهایی هستند که یک یا چند محل ویژه به نام جایگاههای فعال دارند. ماده زمینه‌ای یا همان سوبسترا ، به این جایگاهها متصل می‌شوند در نتیجه ، سوبسترا از نظر شیمیایی تغییر پیدا کرده و به یک یا چند محصول تبدیل می‌شود. آنزیمها واکنش را تا رسیدن به حالت تعادل ، تسریع می‌کنند. آنزیمها آنقدر موثراند که ممکن است یک واکنش را 10⁸ تا 10¹¹ بار سریع‌تر ، از حالت غیر کاتالیزوری به انجام برسانند. آنزیمها تا حد زیادی برای سوبسترای خود اختصاصی هستند و اغلب مولکولهایی که نزدیک بهم هستند یا تفاوت کمی دارند نمی‌پذیرند.

ساختمانی

پروتئینها در قسمتهای مختلفی از سلول مثل غشای سیتوپلاسمی ، دیواره سلولی ، غشای اندامکها ، در ساختمان تاژک و مژک ، و در ساختمان پروتئینهای مربوط به اسکلت سلولی مثل میوزین ، اکتین ، کلاژن ، ریزرشته‌ها و ... شرکت دارند. بطوری که اگر ساختمان یک پروتئین خاص دگرگون شود مثلا کلاژن ، باعث دگرگونی شکل سلولهای ماهیچه‌ای می‌گردد و همین مقدمه‌ای برای بیماریهای ماهیچه‌ای خواهد بود.

پروتئینهای ناقل یا حامل

هر پروتئین ناقل ، طوری ساخته شده است که حمل و نقل گروه بخصوصی از مولکولها مثل یونها ، قندها و اسیدهای آمینه را بر عهده دارد. برای مثال ، در برخی باکتریها در برخی پروتئینهای غشایی آنها ، جهش ژنی بوجود آمده است و در نتیجه ، انتقال گلوکز صورت نمی‌گیرد. در انسان نیز بیماریهای خاص در این رابطه دیده شده است مثلا بیماریهای ارثی که حمل و نقل موارد بخصوصی را در کلیه و یا روده‌ها یا هر دو مختل می‌سازند. این پروتئینهای ناقل ، مانند آنزیمهای متصل شده به غشا و همانند پدیده اتصال آنزیم به سوبسترا عمل می‌کنند بطوری که هر پروتئین ناقل دارای یک یا چند نقطه اتصال اختصاصی است.

هورمونی

هورمونهای مترشحه از هیپوفیز ، پانکراس ، پاراتیروئید از نوع پروتئین می‌باشند. این هورمونها از نظر فعالیت فیزیولوژیک و ساختمان شیمیایی باهم فرق دارند. هورمونهای پروتئینی در مقایسه با غیر پروتئینها ، وزن زیادتری دارند. ساختمان این نوع هورمونها ، از نانوپپتید گرفته تا کمپلکس گلیکوپروتئینی فرق می‌کند. از آنجمله می‌توان به هورمونهای پانکراس مثل انسولین ، گلوکاگون ، سوماتواستاتین و یا هورمونهای هیپوفیزی مثل هورمون رشد و پرولاکتین اشاره کرد.

تقسیم بندی پروتئینها از لحاظ ساختمان آنها

ساختمان اول

که عبارتست از تسلسل اسیدهای آمینه و ایجاد پیوندهای آمیدی و دی‌سولفیدی. پس در ساختمان اول ، فقط پیوند کوووالان وجود دارد.

ساختمان دوم

این ساختمان به فضای قرار گرفتن واحدهای اسید آمینه که در کنار هم که به صورت خطی چیده شده‌اند، اشاره دارد. برخی از این چیده شدنها حالت منظم و پریودیک دارند مثل هلیکس α و صفحه چین‌دار β .

ساختمان سوم

به ارتباطات باقیمانده‌های اسید آمینه‌هایی که از هم دورند اطلاق می‌شود. بطوری که ایجاد ساختمان سه بعدی را می‌کند که پایدارترین ، ساختمان پروتئینها می‌باشد.

ساختمان چهارم

پروتئینهایی که از چند زنجیره پلی پپتیدی تشکیل شده‌اند علاوه بر ساختمانهای فوق ، دارای ارگانیزاسیون دیگری نیز می‌باشند. هر زنجیره پلی پپتیدی در پروتئین یک واحد (subunit) نامیده می‌شود. ساختمان چهارم ، به چگونگی چیده شدن این واحدها در کنار هم گفته می‌شود. هر زیر واحد از زیر واحد دیگر ممکن است متفاوت باشد مثلا در ایمنوگلوبین G (مولکول آنتی بادی اصلی در پلاسما) شامل دو زنجیره L (سبک) و دو زنجیر H (سنگین) می‌باشد.

تقسیم بندی پروتئینها از لحاظ ترکیب ساختمانی آنها

پروتئینهای ساده

پروتئینهایی هستند که از هیدرولیز آنها فقط اسیدهای آمینه بدست می‌آید و خود به دو دسته یعنی پروتئینهای کروی و رشته‌ای تقسیم می‌شوند.

1. پروتئینهای کروی

آنهایی هستند که مولکول آنها دارای شکل کروی یا بیضی بوده و در آب و محلولهای نمکی رقیق محلول‌اند و مهمترین آنها عبارتند از: آلبومین ، گلوبولینها ، هیستونها ، پروتامینها. آلبومین در سلولهای مختلف وجود دارد و به آلبومین داخل خون ، آلبومین سرم گویند که مقدارش نسبت به پروتئینهای دیگر سرم ، بیشتر است. از نقشهای این پروتئین تنظیم فشار اسمزی خون و نقل و انتقال مولکولهای کوچک مقل اسیدهای چرب و برخی از هورمونها می‌باشد. این پروتئین بوسیله سلولهای کبدی ساخته می‌شود.

در خون انسان چند نوع گلوبین وجود دارد که آنها را به صورت گلوبینهای α و β و δ تقسیم می‌کنند. که هر کدام وظیفه خاصی دارد مثلا نوع β ، حمل یونهای فلزی مثل Fe را انجام می‌دهند. هیستونها ، در هسته سلول یافت می‌شوند و به 5 نوع تقسیم می‌شوند. که در بین گونه‌ها ، یکسان می‌باشد. این پروتئین به این دلیل که اسید آمینه بازی زیادی دارد دارای خاصیت بازی می‌باشد. پروتامینها نیز مثل هیستون در هسته و در اجتماع با اسیدهای نوکلئیک یافت می‌شود و مثل هیستونها ، بازی هستند.

1. پروتئینهای رشته‌ای

پروتئینهایی هستند که از مولکولهای خیلی طویل رشته مانند ساخته شده‌اند و می‌توان آنها را به دو دسته تقسیم کرد. دسته اول که در محلولهای نمکی غلیظ محلول‌اند و دسته دوم که کاملا غیر محلول بوده و به آنها اسکلرو پروتئین گویند. در مورد پروتئینهای محلول دو مثال عمده ، فیبرینوژن (از اجتماع این در خون ، فیبرین بوجود می‌آید و همین موجب انعقاد خون می‌شود) و میوزین و اکتین (پروتئینهای انقباضی) را نام می‌برند.

در مورد پروتئینهای غیر محلول به کلاژن ، کراتین و فیبروئین اشاره می‌کنند. کلاژن در بدن جانوران فراوان بوده و در پوست ، غضروف و قرنیه چشم به مقدار زیاد یافت می‌شود کراتین نیز در مو ، ناخن و چشم یافت می‌شود در رشته‌های خیلی طویلی را ایجاد می‌کند. فیبروئین ، پروتئین رشته ابریشم است و مقاومت مکانیکی آن بسیار زیاد است.

پروتئینهای ترکیبی

این نوع پروتئینها ، علاوه بر زنجیر پلی پپتیدی یک قسمت غیر پروتئینی به نام ریشه پروستتیک دارند و فعالیت زیستی آنها اغلب مربوط به این ریشه اضافی است این دسته از پروتئینها عبارتند از:

1. کرموپروتئینها: رنگی می‌باشند و شامل پروتئینهای مهمی مثل سیتوکرومها ، کاتالاز ، پراکسیداز و هموگلوبین و میوگلوبین (پروتئین ناقل O₂ و HCO₂- در خون و در ماهیچه) می‌باشند.
   
   
2. لیپوپروتئینها: پروتئینها با لیپیدها پیوند شده مولکولهای درشتی با وزن مولکولی خیلی بالا را ایجاد می‌کنند. مهمترین قسمتی از سلول که دارای لیپوپروتئین است غشای سلول و غشای اندامکهای آن می‌باشد.
   
   
3. گلیکوپروتئینها: بیشتر پروتئینها حتی برخی از پروتئینهایی که جزء پروتئینهای ساده طبقه بندی کردیم، در ساختمان خود شامل یک یا چند مولکول قندی می‌باشند که با پیوندهای کووالان با آنها ترکیب شده‌اند. مثل آلبومین تخم مرغ و گاماگلوبینها. این قند ممکن است گلوکز ، گالاکتوز ، مانوز و یا ترکیبات دیگر قندی باشد.
   
   
4. فسفوپروتئینها: این پروتئینها در مولکول خود دارای ریشه‌های اسید فسفریک هستند. یک نمونه از کازئین شیر می‌باشد که در حقیقت یک فسفوگلیکوپروتئین می‌باشد و یا فسفوپروتئین زرده تخم مرغ ، که بویژه بوسیله کبد پرندگان سنتز می‌شود و دارای مقدار زیادی فسفر است.

 

نوشته شده توسط رضا در جمعه پنجم مرداد 1386 ساعت 10:17 موضوع | لینک ثابت

سلام بچه ها.

ببخشید همونطوری که گفتم زیاد نمی تونم آن شم. یه سوال داشتم. آیا باید فرمول ۲۲ تا اسید آمینه رو به یاد داشته باشیم یا نه؟

من الان دارم زیست شناسی سال دوم رو تموم می کنم. البته در کنار بیولوژی س و م دکتر نورزاد. به خواهرم هم گفتم از تهران برام کمپل گیر بیاره...

و اين هم يه مقاله راجع به آمينو اسيد ها كه الان تقريبا يك هفته اي مي شه كه دارم روشون كار مي كنم. يه خورده سختن

دیدکلی

پروتئینها ، زنجیره‌های خطی یا پلیمرهایی هستند که از ترکیب اسیدهای آمینه حاصل می‌شوند. اسید آمینه‌ها ، حروف الفبایی پروتئینها را تشکیل می‌دهند و چون امکانات بالقوه نامحدودی در طرز توالی و طول زنجیره اسید آمینه‌ها در تولید پروتئینها وجود دارد، از اینرو انواع بی‌شماری از پروتئینها نیز می‌توانند وجود داشته باشند.

اختلاف هر اسید با سایر اسیدهای آمینه ، در زنجیره جانبی هر یک از اسیدهای آمینه است. اسیدهای آمینه در آغاز تشکیل زمین ، به همراه سایر مواد آلی پیدا شدند. اسیدهای آمینه‌ای که در حضور پرتوهای فرابنفش بوجود آمدند، گوناگونی بسیار داشته‌اند. اما به دلایلی ناشناخته تنها بیست اسید آمینه ، آن هم از نوع L ، در یاخته زنده کاربرد پیدا کرد.

ساختار اسیدهای آمینه

هر اسید آمینه ، از یک کربن نامتقارن به نام کربن آلفا تشکیل یافته است که با چهار گروه مختلف کربوکسیل (COOH) اتم هیدروژن ، گروه آمینه بازی (NH₂-) و یک زنجیره غیر جانبی (R-) پیوند برقرار می‌کند. ریشه R ممکن است یک زنجیره کربنی و یا یک حلقه کربنی باشد. عوامل دیگری مانند الکل ، آمین ، کربوکسیل و نیز گوگرد می‌توانند در ساختمان ریشه R شرکت کنند. زنجیره جانبی خود چندین اتم کربن دارد و آنها را به ترتیبی که از کربن آلفا ، فاصله می‌گیرند، با حروف بتا (β) ، گاما (γ) و دلتا (δ) نشان می‌دهند.

اگر در حالی که عامل COOH روی کربن آلفا قرار داد عامل NH₂ روی کربنهایی غیر آلفا قرار گیرد. نوع اسید آمینه به β ، γ یا δ تغییر خواهد کرد. اسیدهای آمینه آزاد به مقدار بسیار ناچیز در سلولها وجود دارند. بیشتر اسیدهای آمینه آلفا در سنتز پروتئین شرکت می‌کنند، در صورتی که اسیدهای آمینه بتا ، گاما و دلتا واسطه‌های شیمیایی هستند. بیشتر اسیدهای آمینه در PH هفت به صورت دو قطبی در می‌آیند یعنی گروه NH₂ پروتون می‌گیرد و گروه COOH هیدروژن خود را از دست می‌دهد و به صورت –COO- در می‌آید.

ایزومری در اسیدهای آمینه

مطابق قرار داد اگر ساختمان فضایی یک اسید آمینه را در نظر بگیریم، چنانچه عامل NH₂ که به کربن آلفا متصل است در طرف چپ باشد، می‌گوییم که این اسید آمینه از نوع L است و هرگاه عامل NH₂ در طرف راست کربن آلفا قرار گیرد، گوییم که این اسید آمینه از نوع ∆ است. برخلاف قندهای طبیعی که از نوع دلتا هستند، اسیدهای آمینه طبیعی همگی از نوع L می‌باشند. ایزومرها را انانتیومر می‌گویند.

انواع اسیدهای آمینه

منو اسیدهای آمینه

• گلیکوکول (Gly):گلیکوکول که گلیسین نیز نامیده می‌شود و تنها اسید آمینه‌ای است که فاقد کربن ناقرینه است و در ساختمان پروتئینهایی مانند کلاژن ، الاستین و رشته ابریشم به مقدار فراوان وجود دارد.
  
  
• آلانین (Ala): در تمام پروتئینها فراوان است.
  
  
• والین (Val): اسید آمینه ضروری برای انسان است و به مقدار کم در بیشتر پروتئینها یافت می‌شود.
  
  
• لوسین (Leu): اسید آمینه ضروری برای انسان بوده و در بیشتر پروتئینها به مقدار زیاد وجود دارد.
  
  
• ایزولوسین (Ile): اسید آمینه ضروری برای انسان است که به مقدار کمتر از اسیدهای آمینه دیگر پروتئینها وجود دارد. ایزولوسین دو کربن ناقرینه دارد.

اسید آمینه الکل‌دار

• سرین (Ser): اسید آمینه‌ای است که در رشته‌های ابریشم بسیار فراوان بوده و در ساختمان چربیها و پروتئینهای مرکب نیز شرکت می‌کند.
  
  
• تره اونین (Thr): اسید آمینه الکل‌داری است که برای انسان ضروری بوده و مانند ایزولوسین یک کربن ناقرینه اضافی دارد.

اسیدهای آمینه گوگرددار

• سیستئین (Cys): این اسید آمینه نقش مهمی در ساختمان فضایی پروتئینها بر عهده دارد زیرا عامل تیول (SH-) دو مولکول سیستئین در یک زنجیره پلی پپتیدی و یا دو مولکول سیستئین در دو زنجیره پلی پپتیدی با از دست دادن هیدروژن پیوند کوالان می‌سازند و در نتیجه دو مولکول سیستئین تبدیل به اسید آمینه دیگری به نام سیستئین می‌گردند.
  
  
• متیونین (Met): متیونین از اسیدهای آمینه ضروری برای انسان است که مقدار آن در پروتئینها نسبتا کم است.

دی اسیدهای منو آمینه

اسیدهای آمینه‌ای هستند که دارای یک آمین و دو عامل کربوکسیل هستند و به اسید آمینه اسیدی مشهورند.

• اسید آسپارتیک (Asp): در پروتئینها به مقدار زیاد یافت می‌شود. اسیدیته این اسید آمینه زیاد است.
  
  
• اسید گلوتامیک (Glu): مقدار آن در پروتئین زیاد است و نقش مهم آن انتقال عامل آمین در واکنشهای بیوشیمیایی است.

اسیدهای آمینه آمیدی

این ترکیبات روی ریشه R دارای یک عامل آمیدی هستند. این اسیدهای آمینه در سنتز پروتئینها شرکت نموده و نقش مهمی را در انتقال آمونیاک دارا هستند.

• گلوتامین (Gln)
• آسپاراژین (Asn)

اسیدهای آمینه دی آمین

این اسیدهای آمینه دارای یک عامل آمین اضافی هستند.

• لیزین (Lys): این اسید آمینه برای انسان ضروری بوده و در بیشتر پروتئینها مخصوصا در بعضی از پروتئینها مانند هیستونها به مقدار فراوان دیده می‌شود. لیزین در سنتز کلاژن نیز شرکت می‌کند. ولی پس از تشکیل کلاژن ، لیزین به دلتا هیدروکسی لیزین تبدیل می‌شود.
  
  
• آرژنین (Arg): این اسید آمینه در پروتئینهایی مانند هیستون و پروتامین بسیار فراوان است. آرژنین بسیار بازی است. گروه انتهای این اسید آمینه را که شامل سه ازت می‌باشد، گوانیدین می‌نامند.

اسیدهای آمینه حلقوی

بعضی از این اسیدهای آمینه به علت دارا بودن حلقه بنزنی ، عطری (آروماتیک) نامیده می‌شوند و برخی دیگر دارای یک حلقه هترو سیلیک هستند.

• فنیل آلانین (phe): از اسیدهای آمینه ضروری برای انسان بوده و در پروتئینها به مقدار فراوان یافت می‌شوند. در ساختمان این اسید آمینه یک حلقه بنزنی و یک زنجیر جانبی آلانین شرکت دارد.
  
  
• تیروزین (Thr): این اسید آمینه به مقدار فراوان در پروتئینها دیده می‌شود. حلالیت آن در آب کم است. تیروزین را پاراهیدروکسی فنیل آلانین هم می‌نامند. زیرا از اکسیداسیون فنیل آلانین حاصل می‌شود.
  
  
• تریپتوفان (Trp): اسید آمینه ضروری برای انسان است که به مقدار کم در پروتئینها وجود دارد.
  
  
• هیستیدین (His): این اسید آمینه در تمام پروتئینها به مقدار اندکی وجود دارد و فقط مقدار آن در هموگلوبین نسبتا زیاد است.
  
  
• پرولین (Pro): اسید آمینه‌ای است که در پروتئینهایی مانند کلاژن و رشته‌های ابریشم به مقدار فراوان دیده می‌شود. این اسید آمینه نقش مهمی در ساختمان فضایی پروتئینها به عهده دارد. در حقیقت پرولین که از حلقه ایمین مشتق می‌شود، یک اسید ایمینه است. در کلاژن تعدادی از پرولینها به هیدروکسی پرولین تبدیل می‌شود.

اسیدهای آمینه ضروری

از نظر تغذیه ، اسید آمینه‌ها را به دو دسته ضروری و غیر ضروری تقسیم می‌کنند. اسیدهای آمینه ضروری ، اسیدهای آمینه‌ای هستند که سلولها قادر به سنتز نیستند، در صورتی که اسیدهای آمینه غیر ضروری توسط سلولها از سایر مواد ساخته می‌شوند. نوع اسیدهای آمینه ضروری در نزد گونه‌های مختلف جانداران متفاوت است.

 

نوشته شده توسط رضا در دوشنبه یکم مرداد 1386 ساعت 9:52 موضوع | لینک ثابت